Jakie są różnice między konkurencyjnymi i niekompetycyjnymi inhibitorami enzymów?

Konkurencyjne inhibitory konkurują z substratem o aktywne miejsce enzymu, podczas gdy niekonkurencyjne inhibitory oddziałują z enzymem w miejscu innym niż miejsce aktywne. Oba rodzaje inhibitorów mogą zapobiegać wystąpieniu określonej reakcji chemicznej .

Enzymy to białka występujące w żywych organizmach, które zwiększają szybkość reakcji chemicznych. Oddziałują z reagentem zwanym podłożem. Enzym i substrat pasują do siebie jak zamek i klucz. Miejsce, w którym enzymy i substraty pasują do siebie, nazywa się miejscem aktywnym. Bez enzymów wiele reakcji chemicznych w organizmie nie wystąpiłoby lub wystąpiłoby zbyt wolno, aby mogło być korzystne.

Inhibitory to substancje, które zmieniają lub zakłócają działanie enzymu, aby go spowolnić lub zatrzymać. Konkurencyjne inhibitory naśladują strukturę substratu. Mogą one pasować do aktywnego miejsca, uniemożliwiając substratowi interakcję z enzymem. Może to spowolnić lub zapobiec wystąpieniu reakcji, w zależności od stężenia inhibitora i substratu.

Niekonkurencyjne inhibitory nie mieszczą się w aktywnym miejscu. Zamiast tego reagują z enzymem i zmieniają jego kształt. Po wystąpieniu zmiany kształtu substrat nie może już pasować do aktywnego miejsca i reakcja nie może wystąpić.