Deaminacja oksydacyjna jest reakcją utleniania, która zachodzi w warunkach tlenowych w większości tkanek i występuje w dużej mierze na pozostałościach kwasu glutaminowego, ponieważ kwas glutaminowy jest produktem końcowym wielu transaminacji reakcje. Dezaminacja oksydacyjna powoduje również utratę grup aminowych lizyny i została zidentyfikowana w utlenionych białkach.
Podczas gdy enzymatyczne formy tej reakcji są ważne w utrzymywaniu bilansu azotowego, deaminacja oksydacyjna może również występować jako reakcja enzymatyczna, w której deaminacja lizyny może być katalizowana przez enzym oksydazę lizynową. Deaminacja oksydacyjna jest również pierwszym krokiem w rozkładaniu norleininy i powiązanych strukturalnie niestandardowych aminokwasów, takich jak norwalina, beta-metylooruleleina i homoizoleucyna.
Na przykład oksydacyjna deaminacja norleucyny zapewni kwas ketokapronowy i amoniak.
Akagawa i inni, wykorzystali modelowe reakcje benzyloaminy do wyjaśnienia oksydacyjnego procesu deaminacji poprzez glikoksylację.
Reakcja utleniania była hamowana przez EDTA, katalazę i dimetylosulfotlenek,
sugeruje udział reaktywnych form tlenu w tym procesie. Zaproponowali
Reakcja typu Streckera i reaktywne utlenianie za pośrednictwem reaktywnego tlenu podczas
glikoksylacja jako mechanizm deaminacji oksydacyjnej.
Gdy enzym oksydaza lizylowa sieciuje kolagen, np. uwalnia się nadtlenek wodoru. Jednakże reakcje enzymatycznej deaminacji z udziałem oksydaz mogą być osłabione przez endogenne mechanizmy ochronne.
