Enzymy umożliwiają pewne reakcje lub przyspieszają reakcję, która zajęłaby zbyt długo, gdyby nie to. Enzym działa za pomocą metody lock-and-key. Substratem jest substancja, na którą działa enzym. Podłoże działa jak klucz; jego kształt musi dokładnie pasować do enzymu, aby enzym działał.
Reakcje potrzebują odrobiny energii, aby rozpocząć; enzymy obniżają tę energię aktywacji, aby nastąpiła reakcja. Enzym ma region nazywany miejscem aktywnym, który ma unikalny kształt, do którego pasuje tylko określony substrat.
W 1894 r. Emil Fischer przedstawił analogię blokady i klucza działania enzymu. Ta analogia nie jest całkowicie poprawna. Inna teoria, teoria indukowanego dopasowania, stwierdza, że kiedy substrat wsuwa się do enzymu, zmusza enzym do zmiany jego kształtu. Wiązania chemiczne, takie jak wiązanie wodorowe i wiązanie kowalencyjne, powodują, że substrat pasuje do enzymu i pozwala im "rozpoznawać" się nawzajem.
Enzymy przerywają swoje działania poprzez szereg różnych czynników. Wiele enzymów przestaje działać dzięki negatywnemu sprzężeniu zwrotnemu. Produkt końcowy reakcji pasuje do innego miejsca enzymu, powodując jego brak aktywności. Temperatury i poziomy pH muszą mieścić się w niewielkim zakresie, aby enzymy działały idealnie. Kiedy te czynniki nie są idealne, enzym, który jest białkiem, ulega denaturacji, a jego struktura ulega zmianie. Gdy enzym jest denaturowany, nie jest już skuteczny.
