Natywna elektroforeza żelowa to metoda, dzięki której białka są rozdzielane na żelu bez denaturacji lub poddane działaniu substancji chemicznej o nazwie SDS lub siarczanu dodecylowego sodu. Rodzima elektroforeza żelowa różni się od elektroforezy żelowej denaturującej w że analizowane białka pozostają złożone i zachowują ładunki.
Oba rodzaje elektroforezy żelowej działają z tą samą podstawową zasadą. Próbki białka umieszcza się na wierzchu żelu poliakrylamidowego. Prąd elektryczny przepływa przez żel, a białka migrują przez żel. W żelach denaturujących białka są powlekane SDS, co daje im silny ładunek ujemny. W rezultacie zdenaturowane białka migrują przez żel w oparciu o ich masę cząsteczkową.
W natywnej elektroforezie żelowej białka są nadal fałdowane, więc kształt białka wpływa na szybkość jego przemieszczania się przez żel. Białka również zachowują swój natywny ładunek elektryczny, a zatem różne ładunki będą miały wpływ na to, jak białko przechodzi przez natywny żel.
Natywna elektroforeza żelowa służy do badania wiązania z innymi związkami, agregacją i konformacją. Rodzime żele są niezbędne dla wielu z tych technik, ponieważ denaturujące białko powoduje utratę jego struktury i jakiekolwiek powinowactwa wiązania, jakie może mieć. Ostatnia korzyść z natywnej elektroforezy żelowej polega na tym, że można wyekstrahować białka po uruchomieniu żelu.
