W reakcji enzymatycznej istnieje hiperboliczna zależność między szybkością reakcji a stężeniem substratu, wyjaśnia strona internetowa University College London. Przy niskim stężeniu substratu jest stroma wzrost szybkości reakcji w miarę wzrostu substratu. Kiedy enzym staje się nasycony substratem, szybkość reakcji zmniejsza się do bardziej równomiernego tempa.
Maksymalna szybkość reakcji jest osiągana, gdy enzym jest nasycony substratem. Powinowactwo między enzymem a jego substratem determinuje szybkość reakcji. Ta zależność jest znana jako stała Michaelisa lub Km. Enzym o wysokim Km ma niskie powinowactwo do substratu i wymaga wyższego koncentratu substratu, aby osiągnąć maksymalną szybkość reakcji.
Konieczne jest znacznie wyższe stężenie substratu, aby zapewnić całkowitą reakcję enzymu w całym procesie. Maksymalna szybkość reakcji jest gwarantowana, gdy jest o wiele więcej substratu niż enzym. Reakcje z dużymi ilościami substratu nazywane są reakcjami rzędu zerowego, ponieważ szybkości reakcji są niezależne od stężenia substratu.
Substrat to po prostu substancja reagująca z enzymem. Te reakcje i ich matematyczne wykresy są używane do określenia stężeń różnych substancji w żywej tkance. Jedna z takich reakcji występuje, gdy technicy laboratoryjni używają oksydazy glukozy do pomiaru stężenia glukozy w osoczu.
