Kształt białka determinowany jest przez cztery poziomy struktury białka: pierwszorzędowy, wtórny, trzeciorzędowy i czwartorzędowy. Inne białka opiekuńcze są obecne w komórce i zapewniają, że białko składa się właściwy kształt.
Białka składają się z polipeptydów, w których sekwencja aminokwasów jest połączona wiązaniami peptydowymi. Ta sekwencja jest określana jako pierwotna struktura białek. Podstawową strukturę najczęściej podaje się za pomocą jednoliterowych lub trzyliterowych skrótów dla aminokwasów, wymienionych począwszy od strony N-końcowej. Drugorzędowa struktura jest regularnie zwiniętym segmentem białka utworzonego przez wiązania wodorowe między atomami szkieletu aminokwasów. Dwoma głównymi typami struktury drugorzędowej są alfa helisy i arkusze beta. Helisa alfa zawiera 3,6 aminokwasu na skręt śrubowy. Prolina aminokwasu nie pasuje do spirali ze względu na jej sztywną strukturę. Arkusze beta zawierają łańcuchy wiązań peptydowych, które są ustawione wzdłuż siebie. Mogą być albo równoległe, w których obie nici są wyrównane kierunkowo, albo równolegle, w którym każdy arkusz jest skierowany przeciwnie.
Struktura trzeciorzędowa jest trójwymiarową strukturą całego łańcucha peptydowego. W diagramach białek helisy alfa są zwykle pokazane jako cewki, a arkusze beta są pokazane jako płaskie wstążki. Trzeciorzędowa struktura jest utrzymywana przez oddziaływania bocznych łańcuchów aminokwasowych, co określa ich charakterystyka. Struktura czwartorzędowa występuje w białkach, które zawierają więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, określany jako domena. To przestrzenne uporządkowanie domen.
