Jakie są funkcje glikoprotein?

Jakie są funkcje glikoprotein?

Glikoproteiny są formą białka, które zawiera resztki cukru. Glikoproteiny znajdują się zwykle na powierzchni komórek i wspomagają ważne procesy zachodzące w organizmie.

Glikoproteiny są formą białka zawierającą resztki cukru. Różne właściwości cukru mogą się zmieniać, tak że przylega on do właściwości białka. Glikoproteiny zależą od prawidłowego działania cukru. Cukier pomaga im dotrzeć do celu w organizmie komórki. Odgrywają ważną rolę w ciele na poziomie komórki. Glikoproteiny zwykle znajdują się na powierzchni komórek. Tutaj działają jako białka błonowe, niekiedy ułatwiając niektóre ważne procesy organizmu, takie jak reprodukcja. Istnieją trzy różne typy glikoprotein, które są określane jako zróżnicowane poprzez ich mechanizm syntezy i strukturę. Te glikoproteiny są albo N-połączonymi, O-połączonymi albo nieenzymatycznymi glikoproteinami.

Zrozumienie, jak działają glikoproteiny w ciele   Glikoproteiny wspomagają rozwój funkcji tkanki, gdy przylgną do komórek znajdujących się w ciele. Glikoproteiny znajdują się w tkankach łącznych, ścianach komórkowych i osoczu krwi. W zależności od tego, gdzie znajdują się w ciele, będą wyświetlać różnice strukturalne. Glikoproteiny odgrywają ważną rolę w rozmnażaniu, ponieważ znajdują się na powierzchni plemników. Glikoproteiny zmieniają przepuszczalność błony komórkowej, ułatwiając przyciąganie komórek jajowych do plemników.

Glikoproteiny połączone przez N   Te typy glikoprotein są modyfikowane i syntetyzowane wewnątrz organelli błony komórkowej. Białkowa część glikoproteiny jest tworzona na powierzchni przez inne aminokwasy. Tworzy to liniowy łańcuch polimerowy aminokwasów zwany polipeptydem. Do tworzenia polipeptydów stosuje się co najmniej 20 różnych rodzajów aminokwasów. Kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym ma kluczowe znaczenie dla jego funkcji. Ta kolejność nazywa się sekwencją aminokwasów. Import tego znajduje się, gdy weźmie się pod uwagę, że gdyby aminokwasy były uporządkowane w innej kolejności, nie miałyby tej samej funkcji.

Niektóre z tych N-połączonych glikoprotein zawierają węglowodany. Węglowodany nie przyłączają się do polipeptydów pojedynczo. Zamiast tego, węglowodany, które zawierają wiele różnych rodzajów reszt cukrowych przyłączają się do białka po translacji. Węglowodany znajdujące się w glikoproteinie są modyfikowane przez enzymy, które również usuwają część cukrów. Następnie dołącza inne cukry tak, że tworzy nowe glikoproteiny.

O-połączone glikoproteiny   Te typy glikoprotein są tworzone przez dodanie cukru do łańcucha hydroksylowego i polipeptydów. Różnią się od N-glikoprotein, ponieważ są wytwarzane przez dodanie jednego rodzaju cukru na raz. Glikoproteiny O-Linked często stają się częścią macierzy pozakomórkowej po jej wydzieleniu przez komórkę. Ta macierz zewnątrzkomórkowa otacza O-glikoproteiny.

Glikoproteiny nieenzymatyczne   Tworzy to glikoproteiny, gdy cukier dodaje się do polipeptydów w procesie zwanym glikozylacją. Stężenie cukru i kontrola czasu glikozylacji. Ludzie, którzy mają większe ilości krążącej glukozy, doświadczają wyższych poziomów glikozylacji. Dodatkowo, starsze białka mają również większą częstość glikozylacji. Jest to podstawowa podstawa testu diagnostycznego hemoglobiny glikozylowanej, który jest używany do sprawdzania poziomu cukru we krwi u diabetyków. Jest również używany do ich długotrwałej konserwacji i monitorowania.